Notre équipe s'intéresse au rôle des protéines de matrice et de capsides ainsi que des lipides et domaines lipidiques dans l'assemblage des virus dans leur cellules hôtes.
Nous étudions ces phénomènes de façon quantitative à l'échelle de la molécule unique dans des cellules vivantes et dans des systèmes modèles.

Nos axes de recherches comportent 5 grandes questions :

• Tri des lipides lors de l'auto-assemblage des protéines Gag du HIV-1 et M1 du virus de la grippe A (Kerviel 2013; Saad & Muriaux, 2015; Kerviel 2016; Yandrapalli 2015, 2016; Favard 2019)
• Microscopie de molécule unique de l'assemblage de HIV-1 dans des lymphocytes T CD4 vivants (Mariani 2016; Mariani 2018; Inamdar 2019)
• Dynamique de l’actine corticale et courbure membranaire au cours de l’assemblage viral.(Thomas 2015; Inamdar 2021)
  
• Rôle des protéines de matrice M et de cofacteurs cellulaires dans l’assemblage du virus de la grippe et du SARS-CoV-2. (Kerviel 2016; Bracquemond & Muriaux, 2021)
• Etude par microscopie à force atomique (AFM) de l’assemblage du HIV-1, IAV et SARS-CoV-2 sur des particules virales uniques (Faivre-Moskalenko 2014; Bernaud 2015; Lyonnais 2021)

Assemblage moléculaire du virus HIV-1 à la membrane plasmique des cellules T CD4 (Mariani et al., 2014)

1.Tri des lipides lors de l'auto-assemblage des protéines Gag du HIV-1 et M1 du virus de la grippe A

(Financement : ANR Fluobuds, CNRS, Univ Montp, GdR IMABIO, ERC Erasmus Mundus)

Ce projet vise à déchiffrer le rôle de nanodomaines lipidiques préexistant ou générés dans la membrane plasmique de la cellule hôte lors de l’assemblage viral.
Lors de précédentes études, nous avons montré que l’interaction entre le domaine Matrice de la protéine Gag et des lipides spécifiques de la membrane plasmique (PS/PIP2) induit l’assemblage des rétrovirus (Hamard-Péron et al., 2010 ; Hamard-Péron & Muriaux, 2011). Nous avons proposé que des microdomaines enrichis en lipides acides (ALEM) sont crées par l’oligomérisation de la protéine Gag de HIV-1 dans la membrane plasmique de la cellule hôte lors de l’assemblage viral (Kerviel et al., 2013, Yandapalli et al., 2014, Mariani et al., 2014 & Saad & Muriaux, Editorial 2015).

Pour cela, nous avons caractérisé la nature et les effets de l’interaction du domaine MA des protéines Gag rétrovirales (HIV-1 et MLV) avec des membranes lipidiques in silico (Kerviel et al., 2013, Charlier et al., 2014).

In vitro, nous nous sommes intéressés à l'impact de l'auto-assemblage des protéines Gag de HIV-1 sur la réorganisation de la membrane plasmique à l'aide de membranes modèles de composition moléculaires mimant cette membrane. Nous avons ainsi pu montrer que lors de son auto-assemblage, la protéine virale Gag trie les lipides membranaires et génére des nano-domaines lipidique enrichis en PIP2 et Cholestérol, tout en excluant la Sphingomyéline (Yandrapalli et al., 2016).

Nous avons finalement quantifié ce phénomène dans les cellules hôtes du virus (lymphocytes T CD4 infectés par HIV-1 ou transfectés par Gag) en mesurant les changement de diffusion des lipides (PIP2, Cholesterol, SM et PE) dans et en dehors du bourgeon viral à la surface des cellules T par sSTED-FCS (Scanning STED FCS), en collaboration avec C. Eggeling (U. Oxford/ Univ Jena, UK-Allemagne) et J Chojnacki (U. Oxford/ IRSI Caixa, Barcelona, SP) (Favard et al., 2019). 
Ce travail a été mis en avant par la Company of Biologists, par l'INSB du CNRS dans ses actualtités et dans ses faits marquants 2019 et par l'ANRS.

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2. Microscopie de molécule unique de l'assemblage de HIV-1 dans des lymphocytes T CD4 vivants

(Financement : ANR Fluobuds, CNRS, Univ Montp, GdR MIV, Erasmus Mundus)

En parallèle, nous étudions la dynamique de l'assemblage des protéines de capside dans la cellule par des méthodes de microscopies optiques de super résolution (Live PALM, spt-PALM), en collaboration avec les équipes de JB Sibarita (IINS, Bordeaux) et de M. Dahan (Institut Curie, Paris).
Nous retraçons l’assemblage, molécule par molécule, à une résolution de quelques nanométres, générant des milliards de trajectoires individuelles (Mariani et al., 2016, Journal Cover)

Nous nous appuyons sur des méthodes issues du Big Data, pour l'analyse automatique de ces trajectoires à l'aide d'inférences Bayésiennes. En collaboration avec J.B. Masson (Institut Pasteur), M. El Beheiry et M. Dahan (I. Curie) nous avons ainsi pu suivre pendant 25 minutes, molécules après molécules l'auto-assemblage de Gag lors de la formation d'une VLP de HIV-1 dans un lymphocyte T. Ceci en mesurant à la fois les changements dans la diffusion de ces molécules (gauche du film) mais aussi dans l'énergie d'attraction (droite du film) qu'elles ressentent à la proximité du site d'assemblage. (Mariani et al., 2018)

Nos travaux sur l’étude de l’assemblage du HIV-1 par microscopies de super résolution du vivant ont donné lieu à 2 revues d’intérêt général (Inamdar et al., 2019 et Arone et al., 2021).

 
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3. Dynamique de l’actine corticale et courbure membranaire au cours de l’assemblage viral.

(Financement : ANRS, Sidaction, FRM)

Ce projet vise à identifier des co-facteurs cellulaires issus de cellules hôte du HIV-1 (lymphocytes T-CD4+) et capables de moduler de façon concertée, la dynamique, l’organisation de domaines membranaires et la courbure membranaire au cours de l’assemblage du HIV-1 ainsi que l’actine corticale filamenteuse (F-actin).



Au cours de nos recherches, nous avons montré que la tétraspanine CD81 est une protéine transmembranaire de la cellule hôte impliquée dans l’assemblage de HIV-1 dans les cellules T CD4 (Grigorov et al., 2009) et que la voie d’endocytose clathrine dynamine était impliquée dans la transmission du HIV-1 des cellules T CD4 aux cellules T CD4 (Bosch et al., 2008).

Nos travaux s’intéressent maintenant à l’étude du rôle de ces tétraspanines dans l’assemblage d’un autre rétrovirus humain HTLV-1 infectant chroniquement les lymphocytes T en collaboration avec Hélène Dutartre (CIRI, ENS Lyon) (financement ANRS 2021) Nous avons aussi étudié le rôle d’un régulateur majeur du réseau d’actine corticale régulé par la voie d’activation Rac1/IRSp53/Wave2/arp2/3 dans l’assemblage de la protéine Gag du HIV-1 et le relargage de la particule virale dans les cellules T CD4, hôtes principales du HIV-1 (Thomas et al., 2015).

Nous avons pu montrer qu’effectivement le facteur de courbure membranaire IRSp53 était impliqué dans l’assemblage et le bourgeonnement de la particule virale Gag du HIV-1 (Inamdar et al., 2021). Au cours de la réduction d’expression de IRSp53 par ARN interférent dans des cellules productrice de particules Gag du HIV-1, nous observons un blocage de l’assemblage du virus à mi-parcours (Figure A). IRSp53 est retrouvé au site d’assemblage du virus , comme observé par microscopie PALM (Gag)/STORM (IRSp53 (Figure B) et quantifié en corrélant des mesures expérimentales de single molecule coordinate based colocalisation (CBC) avec celles obtenues par simulations numériques sur des modèles pré-établis (Figure C). La protéine cellulaire IRSp53 aide à la courbure membranaire lors de la formation de la particule de HIV-1 afin de finaliser l’assemblage et le bourgeonnement du HIV-1.


D’après Inamdar et al., 2021.

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4. Rôle des protéines de matrice M et de cofacteurs cellulaires dans l’assemblage du virus de la grippe et du SARS-CoV-2.

Nous étudions d’autres virus enveloppés à ARN. Le virus de la grippe, A (H1N1) pdm09, toujours circulant, qui a causé la première pandémie du 21e siècle. Nous nous intéressons au rôle de la protéine de matrice M1 (et M2) dans l’assemblage membranaire de ce virus. M1 est la protéine virale la plus abondante et est indispensable pour l’assemblage du virus de la grippe. Nous avons récemment montré que le triplet d’arginines (R76/77/78) localisé sur l'hélice 5 de M1, motif très bien conservé parmi les sous-types de la grippe A, était indispensable à sa localisation à la membrane plasmique des cellules, à l’accrochage membranaire de M1, à son incorporation dans les particules virales et à son infectivité (en collaboration avec O.Moncorgé, IRIM CNRS Montpellier et P. Roingeard, Université de Tours). Sa mutation abolit complètement la production de virus infectieux. Cette étude, nous a également permis d’élaborer un système minimum de production de VLP-M de la grippe A non infectieuses (Kerviel, Dash et al., 2016).

Nous nous intéressons maintenant, au rôle de l’actine corticale et de ses régulateurs de sa dynamique dans l’assemblage et le bourgeonnement du virus de la grippe A et du SARS-CoV-2 (Bracquemond & Muriaux, 2021), grâce à des techniques d’ARN interférents, d’infection, et de biologie cellulaire couplée à de la microscopie photonique avancée.

(Financement : ANRS 2015, ANRS 2019, MUSE)

Nous avons montré à l’aide de la microscopie à force atomique au niveau de particules virales uniques que l’ARN génomique était un facteur de polydispersité de la morphologie du virus HIV-1 (Faivre-Moskalenko et al.,2014). En collaboration avec les biophysiciens C. Moskalenko et M. Castelnovo à l’ENS de Lyon, la microscopie à force atomique est utilisée pour étudier quantitativement la variation de la taille des particules et des cores viraux produits par des cellules hôtes, en fonction de divers micro-environnements (Bernaud et al., 2015). Cette polydispersité sert d’estimateur de l’efficacité l’auto-assemblage de la protéine Gag de HIV-1.

Nous avons récemment imager le virus SARS-CoV2 infectieux et inactivés par AFM en collaboration avec Sébastien lyonnais et l’équipe du Cemipai (Lyonnais et al., 2021).

Nous continuons à analyser tous types de VLP dérivés des virus HIV-1, IAV et SARS-CoV-2 par ces techniques de fluorescence, qui représentent de merveilleux outils pour étudier l’assemblage ou l’entrée des virus dans leur cellule hôte (en dehors d’un BSL3).

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*Co-last and/or corresponding, # Co first
En gras les membres du laboratoire.

Année de publication : 2023

• Quantifying membrane binding and diffusion with Fluorescence Correlation Spectroscopy diffusion laws. Mouttou A#, Bremaud E#, Noero J, Dibsy R, Arone C, Mak J, Muriaux D, Berry H*, Favard C*. Biophysical Journal.
  
• Virus Detection and Identification in Minutes Using Single-Particle Imaging and Deep Learning. Shiaelis N, Tometzki A, Peto L, McMahon A, Hepp C, Bickerton E, Favard C, Muriaux D, Andersson M, Oakley S, Vaughan A, Matthews PC, Stoesser N, Crook DW, Kapanidis AN, Robb NC. ACS Nano.
  
• Optimization of resonant dielectric multilayer for enhanced fluorescence imaging, A. Mouttou, F. Lemarchand, C. Koc, A. Moreau, J. Lumeau, C. Favard*, A.L. Lereu*. Optical Materials: X

Année de publication : 2022

• The FDA-approved drug Auranofin has a dual inhibitory effect on SARS-CoV-2 entry and NF-κB signaling. Laplantine E, Chable-Bessia C, Oudin A, Swain J, Soria A, Merida P, Gourdelier M, Mestiri S, Besseghe I, Bremaud E, Neyret A, Lyonnais S, Favard C, Benaroch P, Hubert M, Schwartz O, Guerin M, Danckaert A, Del Nery E, Muriaux D,* Weil R.*. iScience.
  
• Optimized production and fluorescent labeling of SARS-CoV-2 virus-like particles. Gourdelier M, Swain J, Arone C, Mouttou A, Bracquemond D, Merida P, Saffarian S, Lyonnais S, Favard C, Muriaux D. Scientific Reports
• Antibody response after first and second BNT162b2 vaccination to predict the need for subsequent injections in nursing home residents.Tuaillon E, Pisoni A, Veyrenche N, Rafasse S, Niel C, Gros N, Muriaux D, Picot MC, Aouinti S, Van de Perre P, Bousquet J, Blain H. Scientific Reports
• Specific intracellular signature of SARS-CoV-2 infection using confocal Raman microscopy. Salehi H, Ramoji A, Mougari S, Merida P, Neyret A, Popp J, Horvat B, Muriaux D, Cuisinier F. Communication Chemistry
• Extracellular vesicles containing the I-BAR protein IRSp53 are released from the cell plasma membrane in an Arp2/3 dependent manner. de Poret A, Dibsy R, Merida P, Trausch A, Inamdar K, Muriaux D. Biology of the Cell
• Resonant dielectric multilayer with controlled absorption for enhanced total internal reflection fluorescence microscopy. Mouttou A, Lemarchand F, Koc C, Moreau A, Lumeau J, Favard C, Lereu AL. Optics Express
• The control of transcriptional memory by stable mitotic bookmarking. Bellec M, Dufourt J, Hunt G, Lenden-Hasse H, Trullo A, Zine El Aabidine A, Lamarque M, Gaskill MM, Faure-Gautron H, Mannervik M, Harrison MM, Andrau JC, Favard C, Radulescu O, Lagha M. Nature Communication
• Deciphering the Assembly of Enveloped Viruses Using Model Lipid Membranes. Brémaud E, Favard C, Muriaux D. Membranes
• Low selectivity index of ivermectin and macrocyclic lactones on SARS-CoV2 replication in vitro argues against their therapeutic use for COVID-19 Chable-Bessia C., Boullé A., J. Swain, M. Hénaut, P. Merida, N. Gros, A. Makinson, S. Lyonnais, C.B. Chesnais, D.Muriaux. COVID
• Role of the membrane curvature factor IRSp53 in HIV-1 particle assembly and budding. Muriaux D. Medecine Science 

• Imaging translation dynamics in live embryos reveals spatial heterogeneities. Dufourt J.,Bellec M., Trullo A., Dejean M., De Rossi S., Favard C. & Lagha M., Science
• Receptor binding domain-IgG levels correlate with protection in residents facing SARS-CoV-2 B.1.1.7 outbreaks. Blain H, Tuaillon E, Gamon L, Pisoni A, Miot S, Delpui V, Si-Mohamed N, Niel C, Rolland Y, Montes B, Groc S, Rafasse S, Dupuy AM, Gros N, Muriaux D, Picot MC, Bousquet J. Allergy
• Full assembly of HIV-1 particles requires assistance of the membrane curvature factor IRSp53. K. Inamdar, F-C. Tsai, A. de Poret, R. Dibsy, J. Manzi, P. Merida, R. Muller, P. Lappalainen, P. Roingeard, J. Mak, P. Bassereau, C. Favard, D. Muriaux*. eLife
• Betacoronavirus Assembly: Clues and Perspectives for Elucidating SARS-CoV-2 Particle Formation and Egress. Bracquemond D, Muriaux D., mBio
• SARS-CoV-2 Poorly Replicates in Cells of the Human Blood-Brain Barrier Without Associated Deleterious Effects Constant O, Barthelemy J, Bolloré K, Tuaillon E, Gosselet F, Chable-Bessia C, Merida P, Muriaux D, Van de Perre P, Salinas S and Simonin Y. Frontiers Immunology
• Illuminating the nanoscopic world of viruses by fluorescence super-resolution microscopy. Arone C, Dibsy R, Inamdar K, Lyonnais S, Arhel NJ, Favard C*, Muriaux D*. Virologie
• Atomic force microscopy analysis of native infectious and inactivated SARS-CoV-2 virions. S Lyonnais, M Henaut, A Neyret, P Merida, C. Cazevieille, N Gros, C Chable-Bessia, D Muriaux. Scientific Reports
• Fluorescence recovery after photobleaching. Sibarita, J.-B. & Favard, C., in Imaging Modalities for Biological and Preclinical Research: A Compendium, Volume 1, Institute Of Physics Publishing
  

Année de publication : 2020

• Enhanced total internal reflection fluorescence imaging based on dielectric resonant multilayers for multimodal fluorescence microscopy, A.L. Lereu*, A. Mouttou, F. Le Marchand, T. Begou, A. Moreau, D. Muriaux, J. Lumeau, C. Favard*, Proceedings SPIE 11461
• Statistical Tests for Force Inference in Heterogeneous Environments. Serov AS, Laurent F, Floderer C, Perronet K, Favard C, Muriaux D, Westbrook N, Vestergaard CL, Masson JB., Scientific Reports
  
• Mapping spatio-temporal dynamics of single biomolecules in living cells F. Laurent, C. Floderer, C. Favard, D. Muriaux, J-B. Masson, C.L. Vestergaard, Physical Biology
  
• Stick-slip dynamics of cell adhesion triggers spontaneous symmetry breaking and directional migration. K. Hennig, I. Wang, P. Moreau, L. Valon, S De Beco, M Coppey, Y. Miroshnikova, C. Albiges Rizo, C. Favard, R. Voituriez, M.Balland, Science Advances

Année de publication : 2019

• HIV-1 Gag specifically restricts PI(4,5)P₂ and cholesterol mobility in living cells creating a nanodomain platform for virus assembly. C. Favard#, J Chojnacki#, P. Merida, N. Yandrapalli, J. Mak, C. Eggeling*, D. Muriaux*, Science Advances
  
• Monitoring HIV-1 Assembly in Living Cells: Insights from Dynamic and Single Molecule Microscopy. K Inamdar , C Floderer , C Favard * and D Muriaux*,Viruses
  
• Zelda, le maestro du réveil du génome zygotique J. Dufourt, M. Bellec, O. Messina, A. Trullo, C. Favard, O. Radulescu, M. Lagha., Medecines & Sciences
  

Année de publication : 2018

• Single molecule localisation microscopy reveals how HIV-1 Gag proteins sense membrane virus assembly sites in living host CD4 T cells. Floderer C., Masson JB., Boilley E., Georgeault S., Merida P., El Beheiry M., Dahan M., Roingeard P., Sibarita JB., Favard C.* Muriaux D*. Scientific Reports
  
• Numerical Simulation and FRAP Experiments Show that the Plasma Membrane Binding Protein PH-EFA6 does not Exhibit Anomalous Sub-Diffusion in Cells. C. Favard*, Biomolecules
  
• The NC domain of HIV-1 Gag contributes to the interaction of Gag with TSG101. S.E. El Meshri, E. Boutant, A. Mouhand, A. Thomas, V. Larue, L. Richert, V. Vivet-Boudou, Y. Mély, C. Tisné*, D. Muriaux*, H. de Rocquigny*, Biochemical Biophysical Acta
• Temporal Control of Transcription by Zelda in living Drosophila embryos. J. Dufourt, A. Trullo, J. Hunter, C. Fernandez, J. Lazaro, M. Dejean, L. Morales, K.N. Schulz, M. M. Harrison, C. Favard, O. Radulescu, M. Lagha, Nature Communication

Année de publication : 2016

MEMBRES DE L’ÉQUIPE (Cliquez sur les noms pour plus d'infos)

Delphine Muriaux – DR1 CNRS, HDR Virologie.
Cyril Favard – IRHC CNRS, HDR Biophysique.
Peggy Merida - AI CNRS, Biologie Cellulaire.
Jitendriya Swain - Post Doc, Etincell.
Rayane Dibsy - Doctorante 3 CBS2 Montpellier, Sidaction.
Manon Gourdelier - Doctorante 3 CBS2 Montpellier, Region Occitanie.
Anita Mouttou - Doctorante 3 CBS2 Montpellier, Prime 80 CNRS.
Coline Arone - Doctorante 2, CBS2 Montpellier, ED CBS2.
Erwan Bremaud - CDD Ingénieur CNRS.

ALUMNI

2020

• Aurore de Poret  CIFRE-CILOA. maintenant spécialiste des procédés et technologies de laboratoire en CDI chez Bayer.
• Kaushik Inamdar, ANRS, maintenant en post-doc au MPI for Biophysical Chemistry (Equipe S. Jakobs) à Goettingen, Allemagne. 
• David Bracquemond, ENS Chimie Montpellier, maintenant Ingénieur d'études à CEMIPAI.
• Aurélie Favarin (w/L. Picas) - M2 Infectiologie, Univ. Montp.

2019

• Noémie Oziol - M2 Infectiologie, Univ Montpellier.
• Alice Trausch - L3 Pro alternance CNRS

2018

• Paul Lambert - M2 Physique du Vivant, NUM Montpellier
• Mathilde Henaut - 3eme année Ingénieure ENSAIA CEMIPAI-IRIM
• Lisa Morichon - L3 Pro alternance CNRS

2017

• Shantoshini Dash - Doctorante 3 CBS2 Montpellier, Infectiopôle Sud. Actuellement en Post-Doc à l'université de Pennsylvannie
• Elise Boilley - M2 EPHE Paris Sorbonne. Ingénieure Consultant chez Efor Lyon
• Salma Guerfallah - M2 Biologie Santé Montpellier, GDR ImaBio
• Aida Houhou - M1 Biophysique Montpellier
• Sarah Hadouch - L3 Chimie pour la Santé
• Mélanie Amigues - L3 Pro CNRS

2016

• Charlotte Mariani, Doctorante NUM, Etude de la nano-organisation dynamique de la protéine Gag du VIH-1 à la membrane plasmique des Lymphocytes T CD4+ au cours de l’assemblage viral", Bioprocess validation Specialist pour Merck.
• Naresh Yandrapalli, Doctorant NUM,  "Role of HIV-1 Gag protein multimerization in the generation of nanodomains in lipid membranes", actuellement en post-doc au Max Planck Institute des Colloides et Interfaces à Berlin dans le cadre du consortium de biologie synthétique.
• Julien Noero, Master Biophysique Cellulaire et Moléculaire, NUM
• Lisa Morichon, BTS Biotechnologies 1ére année.

2015

• Nathalie Gros, CDD IE CNRS, "Rôle des résidues de la matrice dans l'accrochage membranaire et l'assemblage du virus MLV". Maintenant en poste IE CNRS au Cemipai.
• Alexis Chesseron, Master Physique et Ingénierie du Vivant, NUM
• Jordan Tremolet, BTS Biotechnologies 1ere et 2eme année

2014

• Adeline Kerviel - Doctorat UM2 (Financement ENS Lyon), "Implications des domaines basiques de la protéine de matrice M1 dans l’assemblage membranaire du virus de la grippe A." 2017-Post Doc King's College London.
• Jan Prchal - Visiting Scientist - Sanofi Price - Institute of Chemical Technology - Prague (CZ)
• Emmanuel Aurouet - M2 Ecole Pratique des Hautes Etudes Paris - Beckman Coulter
• Rony Midahuen - M1 Biotechnologie.

2013

• Audrey Thomas - Doctorat de l’ENS Lyon (Financement ANRS-FRM) Caractérisation des RhoGTPases et des voies de signalisation impliquées dans l’assemblage du virus HIV-1
• Sophie Guillaume - 1ére année ENS Chimie Montpellier.
• Alexandre Pasquiou – M2 Imagerie et Systèmes Appliqués en Biologie (Nice - Bourse Zeiss) - Amplitech
• Taoufik Lahdidioui - M2 Informatique Pour les Sciences (IPS) (Montpellier- Bourse RT-mFm)

2012

•  Charlotte Berliat – 3eme année École d’ingénieur Chimie Physique Électronique Lyon - Laboratoire Aguettant
• Fatimata Diagne – M2 École Pratique Des Hautes Études Paris.
• Stéphane Pelletier - L3 Biologie Cellulaire.
• Elise Faye - 1ére année ENS Chimie Montpellier.

 QUELQUES PHOTOS

ACADEMIQUES

INTERNATIONALES

• J. Mak, Melbourne, Australia.
• C. Eggeling, Leibniz-Institute of Photonic Technology, Jena, Germany
• A. Rein, NIH, Fredericks, USA
• J. Saad, University Alabama, USA
• J.Chojnacki, IrsiCaixa AIDS Research Institute, Barcelona, Spain
• A.Kapanidis & N. Robb Oxford University & Warwick University, UK
• S. Saffarian, University of Utah, USA
• D.V. Nicolau, Mc Gill University, Canada

NATIONALES

• J.B. Sibarita, IINS, Bordeaux.
• J.B. Masson, Institut Pasteur, Paris.
• P. Bassereau, Institut Curie, Paris.
• C. Picart, CEA, Grenoble.
• P. Roingeard, INSERM U966, Tours.
• H. Berry, INRIA, Lyon
• M. Balland, LiPhy, Grenoble
• A.Cimarelli, CIRI, ENS Lyon
• H.Dutartre, CIRI, ENS Lyon
• R.Weil, Institut Pasteur & UPMC, Paris
• A. Lereu & J.Lumeau, Institut Fresnel, Marseille.

LOCALES

• L. Chaloin, IRIM.
• M. Bonazzi, IRIM.
• O. Moncorgé, C. Goujon, IRIM.
• L. Picas, IRIM.
• S. Lyonnais, CEMIPAI.
• M. Lagha/J. Dufourt, IGMM.
• C.Mathé, IBMM.

INDUSTRIELLES

• Myriade, Paris.
• Idylle, Paris.
• OTR3, Paris.
• Flash Therapeutics, Toulouse.
• AI BioPharma, Montpellier.