Domaines membranaires et assemblage viral


Notre équipe s'intéresse au rôle des protéines de matrice et de capsides ainsi que des lipides et domaines lipidiques dans l'assemblage des virus dans leur cellules hôtes.
Nous étudions ces phénomènes de façon quantitative à l'échelle de la molécule unique dans des cellules vivantes et dans des systèmes modèles.


Nos axes de recherches comportent 5 grandes questions :

  1. Tri des lipides lors de l'autoassemblage de la protéine Gag du HIV-1
  2. Etude en molecule unique (SMLM) de l'assemblage de Gag dans des lymphocytes T CD4 vivants
  3. Dynamique de l’actine corticale et courbure membranaire au cours de l’assemblage viral.
  4. Rôle des protéines de matrice M et de cofacteurs cellulaires dans l’assemblage du virus de la grippe.
  5. Etude par microscopie à force atomique (AFM) de l’assemblage du HIV-1 sur des particules virales uniques





















1.Tri des lipides lors de l'autoassemblage de la protéine Gag du HIV-1

(Financement : ANR Fluobuds, CNRS, Univ Montp, GdR MIV, Erasmus Mundus)

Ce projet vise à déchiffrer le rôle de nanodomaines lipidiques préexistant ou générés dans la membrane plasmique de la cellule hôte lors de l’assemblage viral.
Lors de précédentes études, nous avons montré que l’interaction entre le domaine Matrice de la protéine Gag et des lipides spécifiques de la membrane plasmique (PS/PIP2) induit l’assemblage des rétrovirus (Hamard-Péron et al., 2010 ; Hamard-Péron & Muriaux, 2011). Nous avons proposé que des microdomaines enrichis en lipides acides (ALEM) sont crées par l’oligomérisation de la protéine Gag de HIV-1 dans la membrane plasmique de la cellule hôte lors de l’assemblage viral (Kerviel et al., 2013, Yandapalli et al., 2014 and Mariani et al., 2014).

Pour cela, nous avons caractérisé la nature et les effets de l’interaction du domaine MA des protéines Gag (HIV-1 et MLV) et des membranes lipidiques in silico (Kerviel et al., 2013, Charlier et al., 2014).
In vitro,
nous nous sommes intéressés à l'impact de l'autoassemblage des protéines Gag de HIV-1 sur la réorganisation de la membrane plasmique à l'aide de membranes modèles de composition moléculaires choisie. Nous avons ainsi pu montrer que lors de son auto-assemblage, cette protéine de capside virale trie les lipides membranaires et  génére des nano-domaines lipidique enrichis en PIP2 et Choléstérol, tout en excluant la sphingomyéline (Yandrapalli et al., 2016).   
Nous cherchons désormais à quantifier ce phénomène dans les cellules hôtes (sur des lignées cellulaires ou des cellules primaires infectées) du virus, à l'aide de méthodes de biophotonique (sv-FCS, Line FCS, STED-FCS), en collaboration avec C. Eggeling (U. Oxford). 
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2. Etude en molecule unique de l'assemblage de Gag dans des lymphocytes T CD4 vivants

(Financement : ANR Fluobuds, CNRS, Univ Montp, GdR MIV, Erasmus Mundus)

En parallèle, nous étudions la dynamique de l'assemblage des protéines de capside dans la cellule par des méthodes de microscopies optiques de super résolution (Live PALM, spt-PALM), en collaboration avec les équipes de JB Sibarita (IINS, Bordeaux) et de M. Dahan (Institut Curie, Paris).
Nous retraçons l’assemblage, molécule par molécule, à une résolution de quelques nanométres, générant des milliards de trajectoires individuelles (Mariani et al., 2016, Journal Cover)
Nous nous appuyons sur des méthodes issues du Big Data pour l'analyse automatique de ces trajectoires, en collaboration avec J.B. Masson (Institut Pasteur).

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3. Dynamique de l’actine corticale et courbure membranaire au cours de  l’assemblage viral.

(Financement : ANRS, Sidaction, FRM)

Au cours de nos recherches, nous avons montré que la tetraspanine CD81 est une protéine transmembranaire de la cellule hôte impliquée dans l’assemblage de HIV-1 dans les cellules T CD4 (Grigorov et al., 2009) et que la voie d’endocytose clathrine dynamine était impliquée dans la transmission du HIV-1 des cellules T CD4 aux cellules T CD4 (Bosch et al., 2008). Nous venons également de montrer le rôle d’un régulateur majeur du réseau d’actine corticale et de la courbure membranaire dans l’assemblage de la protéine Gag du HIV-1 et le relargage de la particule virale dans les cellules T CD4, hôtes principales du HIV-1 (Thomas et al., 2015).
Ce projet vise à identifier des co-facteurs cellulaires issus de cellules T-CD4 et capables de moduler de façon concertée, la dynamique, l’organisation de domaines membranaires et la courbure membranaire au cours de l’assemblage du HIV-1.

Assemblage moléculaire du virus HIV-1 à la membrane plasmique des cellules T CD4 (Mariani et al., 2014)

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4. Rôle des protéines de matrice M et de cofacteurs cellulaires dans l’assemblage du virus de la grippe.

Nous étudions un autre virus enveloppé à ARN : le virus de la grippe, A (H1N1) pdm09, toujours circulant, qui a causé la première pandémie du 21e siècle. Nous nous intéressons au rôle de la protéine de matrice M1 (et M2) dans l’assemblage membranaire de ce virus. M1 est la protéine virale la plus abondante et est indispensable pour l’assemblage du virus de la grippe. Nous avons récemment montré que le triplet d’arginines (R76/77/78) localisé sur l'hélice 5 de M1, motif très bien conservé parmi les sous-types de la grippe A, était indispensable à sa localisation à la membrane plasmique des cellules, à l’accrochage membranaire de M1, à son incorporation dans les particules virales et à son infectivité (en collaboration avec O.Moncorgé, IRIM et P. Roingeard, Université de Tours). Sa mutation abolit complètement la production de virus infectieux. Cette étude, nous a également permis d’élaborer un système minimum de production de VLP non infectieuses de la grippe, en surexprimant M2 (Kerviel, Dash et al., 2016). Nous nous intéressons maintenant, au rôle de l’actine corticale et de ses régulateurs de sa dynamique dans l’assemblage et le bourgeonnement du virus de la grippe A, grâce à des techniques d’ARN interférents, d’infection NanoLuc, et de biologie cellulaire couplée à de la microscopie photonique avancée.




























5. Etude par microscopie à force atomique (AFM) de l’assemblage du HIV-1 sur des particules virales uniques

(Financement : ANRS, Fondation Del Ducas)

Nous avons récemment montré à l’aide de la microscopie à force atomique au niveau de particules virales uniques que l’ARN génomique était un facteur de polydispersité de morphologie du virus HIV-1 (Faivre-Moskalenko et al.,2014). En collaboration avec les biophysiciens C. Moskalenko et M. Castelnovo à l’ENS de Lyon, la microscopie à force atomique est utilisée pour étudier quantitativement la variation de la taille des particules et des cores viraux produits par des cellules hôtes, en fonction de divers micro-environnements (Bernaud et al., 2015). Cette polydispersité sert d’estimateur de l’efficacité l’autoassemblage de la protéine Gag de HIV-1.
En modulant cet estimateur grâce à différent paramètre récemment identifiés (ARN viral, sel, pH, pression osmotique…) et en mesurant la corrélation entre la modulation imposée à l’entrée et la valeur de l’estimateur en sortie, nous pouvons tester la validité des modèles issus de la physique théorique et converger vers un modèle robuste de l’assemblage viral (Castelnovo et al., 2013).

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(Cliquez sur le titre pour accéder à la publication, ou au résumé)

 2018

  1. Floderer C., Masson JB., Boiley E., Georgeault S., Merida P., El Beheiry M., Dahan M., Roingeard P., Sibarita JB., Favard C., Muriaux D. Live single molecule microscopy of HIV-1 assembly in host T cells reveals a spatio-temporal effect of the viral genome. BioRxiv, 267930.
  2. S.E. El Meshri, E. Boutant, A. Mouhand, A. Thomas, V. Larue, L. Richert, V. Vivet-Boudou, Y. Mély, C. Tisné*, D. Muriaux*, H. de Rocquigny*, The NC domain of HIV-1 Gag contributes to the interaction of Gag with TSG101.  Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - General Subjects
  3. J. Dufourt, A. Trullo, J. Hunter, C. Fernandez, J. Lazaro, M. Dejean, L. Morales, K.N. Schulz, M. M. Harrison, O. Radulescu, C. Favard, M. Lagha, Temporal Control of Transcription by Zelda in living Drosophila embryos. BioRxiv, 282426

2016

  1. Yandrapalli N, Lubart Q, Tanwar HS, Picart C, Mak J, Muriaux D, Favard C. Self assembly of HIV-1 Gag protein on lipid membranes generates PI(4,5)P2/Cholesterol nanoclusters. Sci Rep.,23 ;6:39332.
  2. Ahi YS, Zhang S, Thappeta Y, Denman A, Feizpour A, Gummuluru S, Reinhard B, Muriaux D, Fivash MJ, Rein A. Functional Interplay Between Murine Leukemia Virus Glycogag, Serinc5, and Surface Glycoprotein Governs Virus Entry, with Opposite Effects on Gammaretroviral and Ebolavirus Glycoproteins. mBio,7(6), pii : e01985-16
  3. Kerviel A, Dash S, Moncorgé O, Panthu B, Prchal J, Décimo D, Ohlmann T, Lina B, Favard C, Decroly E, Ottmann M, Roingeard P, Muriaux D. Involvement of an Arginine Triplet in M1 Matrix Protein Interaction with Membranes and in M1 Recruitment into Virus-Like Particles of the Influenza A(H1N1)pdm09 Virus. PLoS One.11(11):e0165421
  4. Balme S, Coulon PE, Lepoitevin M, Charlot B, Yandrapalli N, Favard C, Muriaux D, Bechelany M, Janot JM. Influence of Adsorption on Proteins and Amyloid Detection by Silicon Nitride Nanopore. Langmuir. 32(35):8916-25.
  5. Mariani-Floderer C, Sibarita JB, Favard C,Muriaux DM. Hunting Down HIV-1 Gag Proteins at the Plasma Membrane of Human T Lymphocytes. AIDS Res Hum Retroviruses. 32(7):658-9. (cover page)
  6. Martinez E, Allombert J, Cantet F, Lakhani A, Yandrapalli N, Neyret A, Norville IH, Favard C, Muriaux D, Bonazzi M. Coxiella burnetii effector CvpB modulates phosphoinositide metabolism for optimal vacuole development. Proc Natl Acad Sci U S A. ;113(23):E3260-9.
  7. Mercredi PY, Bucca N, Loeliger B, Gaines CR, Mehta M, Bhargava P, Tedbury PR, Charlier L, Floquet N, Muriaux D, Favard C, Sanders CR, Freed EO, Marchant J, Summers MF. Structural and Molecular Determinants of Membrane Binding by the HIV-1 Matrix Protein. J Mol Biol. ;428(8):1637-55.

2015

  1. Rodríguez-Mora S, Mateos E, Moran M, Martín MÁ, López JA, Calvo E, Terrón MC, Luque D, Muriaux D, Alcamí J, Coiras M, López-Huertas MR. Intracellular expression of Tat alters mitochondrial functions in T cells : a potential mechanism to understand mitochondrial damage during HIV-1 replication. Retrovirology,12,78-102
  2. A. Thomas, C. Mariani-Floderer, M.-R. Lopez-Huertas, N. Gros, E. Hamard-Péron, C. Favard, T. Ohlmann, J. Alcami, and D. Muriaux. Involvement of the Rac1-IRSp53-Wave2-Arp2/3 signaling pathway in HIV-1 Gag particle release in CD4 T cells. J. Virol., 89(16), 8162-81
  3. Bernaud J, Castelnovo M, Muriaux D, Faivre-Moskalenko C. Atomic force microscopy : a tool to analyze the viral cycle. Med Sci., 31(5), 522-8.
  4. S Adjili, A Favier*, G Fargier, A. Thomas, J Massin, K Monier, C Favard, C Vanbelle, S Bruneau, N Peyriéras, C Andraud, D Muriaux*, M-T Charreyre*. *Corresponding authors. Biocompatible Photoresistant Far-Red Emitting Fluorescent Polymer Probes with Near-Infrared Two-Photon Absorption for Living Cell and Zebrafish Embryo Imaging. Biomaterials, 46, 70-81.

2014

  1. Mariani C, Desdouits M, Favard C, Benaroch P, Muriaux D. Role of Gag and lipids during HIV-1 assembly in CD4(+) T cells and macrophages. Front Microbiol, 5, 312-317.
  2. Yandrapalli N, Muriaux D, Favard C. Lipid domains in HIV-1 assembly. Front Microbiol, 5, 220-225.
  3. J.M. Escoffre, M. Hubert, J. Teissié, M.P. Rols, C. Favard. Evidence for electro-induced membrane defects assessed by lateral mobility measurement of a GPi anchored protein Eur. Biophys. J., 43(6-7), 277-86
  4. S Adjili, A Favier, J Massin, Y Bretonnière, W Lacour, Y-C Lin, E Chatre, C Place, C Favard, D Muriaux, C Andraud, M-T Charreyre. Synthesis of Multifunctional Lipid-Polymer Conjugates : Application to the Elaboration of Bright Far-Red Fluorescent Lipid Probes. RSC Adv., 4 (30), 15569-78.
  5. L. Charlier, M. Louet, L. Chaloin, P. Fuchs, J. Martinez, D. Muriaux, C. Favard* & N. Floquet*. Coarse Grained Simulations of the HIV-1 Matrix Protein Anchoring : revisiting its assembly on membrane domains. *co-last authors. Biophys. J.,106(3):577-85.
  6. C. Faivre-Moskalenko, A. Thomas, K. Tartour, J. Bernaud, Y. Beck, M. Iazykov, J. Danial, M. Lourdin, D. Muriaux* & M. Castelnovo*. RNA control of HIV-1 particle size polydispersity. *co-last authors. PLOS one, 24 ;9(1):e83874.

2013

  1. M. Castelnovo, D. Muriaux & C. Faivre-Moskalenko. Entropic control of particle sizes during viral self-assembly. New J. Physics, 15:035028.
  2. Kerviel A, Thomas A, Chaloin L, Favard C, Muriaux D. Virus assembly and plasma membrane domains : Which came first ? Virus Res 171 : 332-340.
  3. Fargier G, Favard C, Parmeggiani A, Sahuquet A, Mérezègue F, Morel A, Denis M, Molinari N, Mangeat PH, Coopman PJ, Montcourrier P. Centrosomal targeting of Syk kinase is controlled by its catalytic activity and depends on microtubules and the dynein motor. FASEB J, 27(1):109–122.

2012

  1. Escoffre JM, Nikolova B, Mallet L, Henri J, Favard C, Golzio M, Teissie J, Tsoneva I, Rols MP. New insights in the gene electrotransfer process : evidence for the involvement of the plasmid DNA topology. Curr Gene Ther., 12(5):417-22.

2011

  1. Berger G, Durand S, Fargier G, Nguyen XN, Cordeil S, Bouaziz S, Muriaux D, Darlix JL, Cimarelli A. APOBEC3A is a specific inhibitor of the early phases of HIV-1 infection in myeloid cells. PLoS Pathog ;7(9):e1002221.
  2. Hamard-Peron E, Muriaux D. Retroviral matrix and lipids, the intimate interaction. Retrovirology ; 8:15-38.
  3. Favard C, Wenger J, Lenne PF, Rigneault H. FCS diffusion laws in two-phase lipid membranes : determination of domain mean size by experiments and Monte Carlo simulations. Biophys J ; 100(5):1242-51.
  4. Escoffre JM, Portet T, Favard C, Teissié J, Dean DS, Rols MP. Electromediated formation of DNA complexes with cell membranes and its consequences for gene delivery. Biochim Biophys Acta ; 1808(6):1538-43.

2010

  1. Muriaux D, Darlix JL. Properties and functions of the nucleocapsid protein in virus assembly. RNA Biol ; 7(6):744-53.
  2. Hamard-Peron E, Juillard F, Saad JS, Roy C, Roingeard P, Summers MF, Darlix JL, Picart C, Muriaux D. Targeting of murine leukemia virus gag to the plasma membrane is mediated by Pi(4,5)P2/P3 and a polybasic region in the matrix. J Virol ; 84(1):503-15.

2009

  1. Gasecka A, Han TJ, Favard C, Cho BR, Brasselet S. Quantitative imaging of molecular order in lipid membranes using two-photon fluorescence polarimetry. Biophys J ; 97(10):2854-62.
  2. Grigorov B, Attuil-Audenis V, Perugi F, Nedelec M, Watson S, Pique C, Darlix JL, Conjeaud H and D.Muriaux A role for CD81 on the late steps of HIV-1 replication in a chronically infected T cell line. Retrovirology ; 6:28.
  3. F.Perugi, D.Muriaux, B.C.Ramirez, S.Chabani, E.Decroly, JL.Darlix, V.Blot & C.Pique Human Discs Large is a new negative regulator of HIV-1 infectivity. Mol.Cell.Biol. ; 20:498-508.
  4. Taulet N, Comunale F, Favard C, Charrasse S, Bodin S, Gauthier-Rouvière C. N-cadherin/p120 catenin association at cell-cell contacts occurs in cholesterol-rich membrane domains and is required for RhoA activation and myogenesis. J Biol Chem ; 284(34):23137-45.
  5. Portet T, Camps i Febrer F, Escoffre JM, Favard C, Rols MP, Dean DS. Visualization of membrane loss during the shrinkage of giant vesicles under electropulsation. Biophys J ; 96(10):4109-21.

2008

  1. Macia E, Partisani M, Favard C, Mortier E, Zimmermann P, Carlier MF, Gounon P, Luton F, Franco M. The pleckstrin homology domain of the Arf6-specific exchange factor EFA6 localizes to the plasma membrane by interacting with phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate and F-actin. J Biol Chem ; 283(28):19836-44.
  2. Fritz JV, Didier P, Clamme JP, Schaub E, Muriaux D, Cabanne C, Morellet N, Bouaziz S, Darlix JL, Mély Y, de Rocquigny H. Direct Vpr-Vpr interaction in cells monitored by two photon fluorescence correlation spectroscopy and fluorescence lifetime imaging Retrovirology ; 22, 87.
  3. Bosch, B., Grigorov, B., JL. Darlix, D. Muriaux & J. Esté. A clathrin-dynamin-dependent endocytic pathway for the uptake of HIV-1 by direct T cell-T cell transmission. Antiviral Research ; 80:185-93.
  4. L. Houzet, Z. Morichaud, L. Didier, D. Muriaux, JL. Darlix & M.Mougel. Deletion in nucleocapsid turn HIV-1 into a DNA-containing virus. Nucleic Acids Res ; 36, 2311-9.
  5. Corbin, B. Grigorov, P. Roingeard, J.-L. Darlix et D. Muriaux. Une nouvelle vision de l’assemblage du HIV-1 / Revisiting HIV-1 assembly. Médecines & Sciences ; 24:49-55.
Au 1er septembre 2017, Delphine Muriaux, directrice de l'équipe Domaines Membranaires et Assemblage Viral vient d'être nommée directrice de l'unité CNRS/Université de Montpellier CEMIPAI (Centre d’études des Maladies Infectieuses et Pharmacologie Anti-Infectieuse)


  • Congrès IRNCAS 2016 :

Le congrès IRNCAS 2016 que nous avons organisé à Montpellier du 18 au 21 septembre 2016 a connu un franc succès auprès de la communauté internationale des chercheurs qui s’intéressent au rôle de la nucléocapside et à l’assemblage de HIV.

 

 

 

























Nous remercions les aussi les nombreux sponsors qui nous ont aidé à construire cet événement.


  • Soutenance de Thèses :

Charlotte Mariani-Floderer a soutenu sa thèse intitulée "Etude de la nano-organisation dynamique de la protéine Gag du VIH-1 à la membrane plasmique des Lymphocytes T CD4+ au cours de l’assemblage viral" le 15 décembre 2016 devant un jury composé de :

Olivier Thoumine, DR CNRS, IINS Bordeaux

Clarisse Berlioz-Torrent, DR CNRS, Institut Cochin, Paris

Cécile Gauthier-Rouvière, DR CNRS, CRBM, Montpellier

Andrea Cimarelli, DR CNRS, CIRI, Lyon

Jean-Baptiste Sibarita, IR CNRS, IINS , Bordeaux

Elle effectue désormais un postdoc à L’Ecole Polytechnique Fédérale de Lausanne dans l’équipe de S. Manley.

Naresh Yandrappali a soutenu sa thèse intitulée "Role of HIV-1 Gag protein multimerization in the generation of nanodomains in lipid membranes" le 21 novembre 2016 devant un jury composé de :

Patricia Bassereau, DR1, Institut Curie

Agnes Girard-Egrot, Professor, Université de Lyon

Michel Franco, DR2, IPMC

Andrea Parmeggiani, Professor, Université de Montpellier

Catherine Picart, Professor, Grenoble-INP

Il effectue désormais un post-doc au Max Planck Institute des Colloides et Interfaces à Berlin dans le cadre du consortium de biologie synthétique.

Membres de l’équipe (cliquer sur les noms pour le détails)


Post-Doc, Thèses, Stages


Nous accueillons des candidats (biologistes, biochimistes, biophysiciens, physico-chimistes, physiciens) mais aussi des chercheurs et des ingénieurs et techniciens en poste (CNRS, INSERM, Université) intéressés par des approches interdisciplinaires de problèmes biologiques à l’échelle de la molécule unique ou d’assemblages moléculaires.

Ils ont travaillé avec nous

2017

  • Shantoshini Dash - Doctorante 3 CBS2 Montpellier, Infectiopôle Sud.
  • Aurore de Poret - Elève ingénieure ENSAIA 3ème année
  • Elise Boilley - M2 EPHE Paris Sorbonne
  • Salma Guerfallah - M2 Biologie Santé Montpellier, GDR ImaBio
  • Aida Houhou - M1 Biophysique Montpellier
  • Sarah Hadouch - L3 Chimie pour la Santé
  • Mélanie Amigues - L3 Pro CNRS



2016
  • Charlotte Mariani, Doctorante NUM, Etude de la nano-organisation dynamique de la protéine Gag du VIH-1 à la membrane plasmique des Lymphocytes T CD4+ au cours de l’assemblage viral", actuellement en post-doc chez S. Manley, EPFL, Lausanne.
  • Naresh Yandrapalli, Doctorant NUM,  "Role of HIV-1 Gag protein multimerization in the generation of nanodomains in lipid membranes", actuellement en post-doc au Max Planck Institute des Colloides et Interfaces à Berlin dans le cadre du consortium de biologie synthétique.
  • Julien Noero, Master Biophysique Cellulaire et Moléculaire, NUM
  • Lisa Morichon, BTS Biotechnologies 1ére année.
2015

  • Nathalie Gros, CDD IE CNRS, "Rôle des résidues de la matrice dans l'accrochage membranaire et l'assemblage du virus MLV". Maintenant en poste IE CNRS au Cemipai.
  • Alexis Chesseron, Master Physique et Ingénierie du Vivant, NUM
  • Jordan Tremolet, BTS Biotechnologies 1ere et 2eme année
2014



  • Adeline Kerviel - Doctorat UM2 (Financement ENS Lyon), "Implications des domaines basiques de la protéine de matrice M1 dans l’assemblage membranaire du virus de la grippe A." 2017-Post Doc King's College London.
  • Jan Prchal - Visiting Scientist - Sanofi Price - Institute of Chemical Technology - Prague (CZ)
  • Emmanuel Aurouet - M2 Ecole Pratique des Hautes Etudes Paris - Beckman Coulter
  • Rony Midahuen - M1 Biotechnologie.
2013

  •  Audrey Thomas - Doctorat de l’ENS Lyon (Financement ANRS-FRM) Caractérisation des RhoGTPases et des voies de signalisation impliquées dans l’assemblage du virus HIV-1 - 2015- ATER AFMB Marseille

  • Sophie Guillaume - 1ére année ENS Chimie Montpellier.
  • Alexandre Pasquiou – M2 Imagerie et Systèmes Appliqués en Biologie (Nice - Bourse Zeiss) - Amplitech
  • Taoufik Lahdidioui - M2 Informatique Pour les Sciences (IPS) (Montpellier- Bourse RT-mFm)

2012

  •  Charlotte Berliat – 3eme année École d’ingénieur Chimie Physique Électronique Lyon - Laboratoire Aguettant

  • Fatimata Diagne – M2 École Pratique Des Hautes Études Paris.

  • Stéphane Pelletier - L3 Biologie Cellulaire.

  • Elise Faye - 1ére année ENS Chimie Montpellier.

EnregistrerEnregistrerEnregistrerEnregistrerEnregistrerEnregistrerEnregistrerEnregistrerL'équipe

Responsables

Delphine Muriaux
DR2 CNRS
HDR Virologie

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En bref

Notre équipe est pluridisciplinaire et fait appel à la biologie cellulaire, la biochimie, la biophysique et la biophotonique.

Financements

                                        
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IRIM
Institut de Recherche en Infectiologie de Montpellier
UMR 9004 - CNRS / UM
1919 route de Mende - 34293 Montpellier cedex 5
FRANCE

 

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