Notre équipe cherche à comprendre les mécanismes moléculaires qui contrôlent la régulation spatiotemporelle des acteurs moléculaires impliqués dans l’endocytose ainsi que l’architecture cellulaire, ce qui a des implications biologiques fondamentales et pourrait être aussi la clé pour identifier de nouvelles cibles thérapeutiques.
L'endocytose est un processus cellulaire dédié à l'assimilation des nutriments et à la régulation des plateformes de signalisation et d'adhésion. La biogenèse des vésicules d’endocytose est basée sur le contrôle spatial et temporel précis d'une machinerie protéique dédiée au remodelage de la membrane plasmique. La fonction altérée de plusieurs acteurs moléculaires impliqués dans l’endocytose est associée à des pathologies humains tels que le cancer, les myopathies ou les maladies neurologiques. Egalement, les virus et les bactéries peuvent exploiter les voies d’endocytose comme moyen d'entrée dans les cellules hôtes, comme par exemple le VIH-1.
Nous combinons des approches quantitatives à l'interface de la biologie cellulaire, de la biophysique et des nanotechnologies. D’autre part, nous développons des approches synthétiques « bottom up » et in cellulo pour etudier l’organisation des membranes cellulaires à différentes échelles: de la molécule unique à l’échelle cellulaire.
Nous avons déjà montré que la ségrégation latérale des phosphoinositides induit par la protéine d’endocytose BIN1 pourrait contrôler le recrutement des partenaires en aval qui possèdent un domaine de liaison aux phosphoinositides, comme la dynamine, sur des membranes (Picas L., et al. Nature Communications 2014). Ce mécanisme était essentiel pour mieux comprendre pourquoi différentes mutations de la protéine BIN1 dans la forme autosomique des myopathies centronuclaires présentent un phénotype similaire dans la liaison à la dynamine. Une importante ligne de recherche du groupe est consacrée à élucider si un mécanisme similaire pourrait coordonner des voies de trafic membranaire qui dépendent de l'accessibilité locale aux pools de phosphoinositides, comme c'est le cas de l'endocytose dépendant de la clathrine (voir figure).
Nous avons également développé de nouvelles méthodes pour étudier l'organisation nanométrique des membranes cellulaires en combinant la microscopie à force atomique et la microscopie à fluorescence (Picas L. et al., ACS Nano 2013).
credits team picture: https://illustration4science.com/
Nous avons déjà montré que la ségrégation latérale des phosphoinositides induit par la protéine d’endocytose BIN1 pourrait contrôler le recrutement des partenaires en aval qui possèdent un domaine de liaison aux phosphoinositides, comme la dynamine, sur des membranes (Picas L., et al. Nature Communications 2014). Ce mécanisme était essentiel pour mieux comprendre pourquoi différentes mutations de la protéine BIN1 dans la forme autosomique des myopathies centronuclaires présentent un phénotype similaire dans la liaison à la dynamine. Une importante ligne de recherche du groupe est consacrée à élucider si un mécanisme similaire pourrait coordonner des voies de trafic membranaire qui dépendent de l'accessibilité locale aux pools de phosphoinositides, comme c'est le cas de l'endocytose dépendant de la clathrine (voir figure).
Nous avons également développé de nouvelles méthodes pour étudier l'organisation nanométrique des membranes cellulaires en combinant la microscopie à force atomique et la microscopie à fluorescence (Picas L. et al., ACS Nano 2013).
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Publications récentes
2016
- Picas, L.; Gaits-Iacovoni, F.; Goud, B., The emerging role of phosphoinositide clustering in intracellular trafficking and signal transduction. F1000Res 2016, 5.
2015
- Carretero-Genevrier, A.; Gich, M.; Picas, L.; Sanchez, C.; Rodriguez-Carvajal, J., Chiral habit selection on nanostructured epitaxial quartz films. Faraday Discuss 2015, 179, 227-33.
2014
- Picas, L.; Viaud, J.; Schauer, K.; Vanni, S.; Hnia, K.; Fraisier, V.; Roux, A.; Bassereau, P.; Gaits-Iacovoni, F.; Payrastre, B.; Laporte, J.; Manneville, J. B.; Goud, B., BIN1/M-Amphiphysin2 induces clustering of phosphoinositides to recruit its downstream partner dynamin. Nat Commun 2014, 5, 5647.
2013
- Rico, F.; Rigato, A.; Picas, L.; Scheuring, S., Mechanics of proteins with a focus on atomic force microscopy. J Nanobiotechnology 2013, 11 Suppl 1, S3.
- Picas, L.; Rico, F.; Deforet, M.; Scheuring, S., Structural and mechanical heterogeneity of the erythrocyte membrane reveals hallmarks of membrane stability. ACS Nano 2013, 7 (2), 1054-63.
- Rico, F.; Picas, L.; Colom, A.; Buzhynskyy, N.; Scheuring, S., The mechanics of membrane proteins is a signature of biological function. Soft Matter 2013, 9 (32), 7866-7873.
- Carretero-Genevrier, A.; Gich, M.; Picas, L.; Gazquez, J.; Drisko, G. L.; Boissiere, C.; Grosso, D.; Rodriguez-Carvajal, J.; Sanchez, C., Soft-chemistry-based routes to epitaxial alpha-quartz thin films with tunable textures. Science 2013, 340 (6134), 827-31.
2012
- Picas, L.; Suarez-Germa, C.; Montero, M. T.; Domenech, O.; Hernandez-Borrell, J., Miscibility behavior and nanostructure of monolayers of the main phospholipids of Escherichia coli inner membrane. Langmuir 2012, 28 (1), 701-6.
- Picas, L.; Rico, F.; Scheuring, S., Direct measurement of the mechanical properties of lipid phases in supported bilayers. Biophys J 2012, 102 (1), L01-3.
- Picas, L.; Milhiet, P. E.; Hernandez-Borrell, J., Atomic force microscopy: a versatile tool to probe the physical and chemical properties of supported membranes at the nanoscale. Chem Phys Lipids 2012, 165 (8), 845-60.
Membres de l’équipe
- Laura Picas – CRCN CNRS.
- Fatima El Alaoui – IE CNRS, Biotechnologie.
- Raïssa Rathar – Etudiante en M1, Université de Montpellier.
Locales
- D. MURIAUX & C. FAVARD, IRIM - CNRS UMR 9004, Montpellier.
- A. CARRETERO-GENEVRIER, IES - CNRS UMR 5214, Montpellier.
- B. CHARLOT, IES - CNRS UMR 5214, Montpellier.
- C. GERGELY, Laboratoire Charles Coulomb, UM, Montpellier.
Nationales
- B. GOUD & S. MISEREY-LENKEI, Institut Curie - CNRS UMR 144, Paris.
- P. BASSEREAU, Institut Curie - CNRS UMR 168, Paris.
- F. RICO & I. CASSUSO, FM4B Lab - INSERM U1006, Marseille.
Internationales
- P. MAIURI, IFOM, Milan, Italy.
Post-Doc, Thèses, Stages
Nous accueillons des candidats motivés (biologistes, biochimistes, biophysiciens, et physiciens) intéressés par des approches interdisciplinaires appliqués à de problèmes biologiques de l’échelle de la molécule unique au cellulaire.
Responsables
En bref
Nous sommes une jeune équipe ATIP-Avenir qui été créée à l’IRIM en Septembre 2017.
Financements
